Миоглобин
Белки являются органическими веществами, полимерами, мономерами которых являются аминокислоты. Различные комбинации аминокислот образуют молекулы белков-полимеров. Они представляют собой длинную цепь, структурным звеном которой является повторяющаяся группа атомов в молекуле полимера. Чем больше молекула, тем прочнее полимер.
Что такое миоглобин в крови
Миоглобин – это специфический белок, который находится в мышечной ткани (в клетках поперечно-полосатых мышц, в т. ч. в миокарде). Он входит в группу хромопротеинов. Миоглобин содержит гем (простетическая группа), связанный с белковой частью. Фрагмент молекулы белка содержит аминокислоты. Миоглобин является мономером, состоящим из одной цепи. В настоящее время известны следующие его структуры:
- первичная структура — молекула мономера состоит из одной полипептидной цепи, построенной из аминокислотных остатков;
- вторичная структура — почти 75% цепи имеет а-спиральную конформацию;
- третичная структура — а-спираль свернута в компактную глобулу.
Впервые вторичная и третичная структуры миоглобина были определены в 1959 г. учеными Дж. Кендрью и М. Перутц. Для определения третичной структуры белка применялся метод рентгеновского анализа.
Миоглобин и гемоглобин имеют много общего. Оба белка выполняют одинаковую функцию — участвуют в транспорте кислорода. Миоглобин, также как и полимер гемоглобин, присоединяет кислород и создает его запасы в мышцах. Другая его функция: высвобождение кислорода для обеспечения клеток с целью получения энергии, необходимой для работы мышц.Гемоглобин и миоглобин имеют отличия в структуре. Миоглобин — это мономер. Гемоглобин же является полимером и имеет четвертичную структуру. Существуют некоторые особенности строения и функций этих белков. Гемоглобин выполняет в организме дыхательную функцию и поддерживает постоянство рН крови. Строение полимера: глобин (простой белок) и 4 молекул гема. Миоглобин не способен транспортировать кислород от легких к периферическим тканям. В отличие от полимера в строении миоглобина участвует 1 полипептидная цепь, связанная с гемом. Он легче связывается с кислородом, но труднее его отдает.
Оба белка являются высокотоксичными в случае попадания в кровь в свободном состоянии. В норме миоглобин выводится из организма почками. Его молекулы очень крупные, они закупоривают канальцы почек, вызывая некроз (отмирание) тканей. Свободный миоглобин конкурирует с гемоглобином за связывание с кислородом, при этом он не выполняет свою функцию отдавания кислорода тканям. Это приводит к развитию гипоксии. Самоотравление организма является одной из причин летального исхода при краш-синдроме (синдроме длительного сдавления).
В практической медицине анализ на миоглобин — это один из биохимических маркеров инфаркта. Он является показателем повреждения мускулатуры сердца или мышц. Анализ на биохимию и определение мономера чаще всего делают при подозрении на инфаркт. Другое показание для анализа крови на биохимию — повреждения мышечной ткани. Уровень миоглобина в крови выше нормы – это признак повреждения мышц вследствие длительного сдавления, травмы. Содержание мономера в крови выше нормы свидетельствует о повреждениях почек, развития почечной недостаточности, также он появляется при недугах, характеризующихся поражением мышц.
Норма миоглобина
В норме концентрация миоглобина в крови составляет:
- у мужчин – 19-92 мкг/л;
- у женщин – 12-76 мкг/л.
Определение концентрации мономера в крови осуществляется с помощью радиоимунных методов, иммуноферментного анализа. Полученные результаты сравнивают с известной нормой. Превышение нормы концентрации белка в крови выявляется в следующих случаях:
- инфаркт миокарда;
- почечная недостаточность;
- травмы;
- судороги;
- ожоги.
Пониженный уровень
Уровень миоглобина в крови ниже нормы является одним из проявлений следующих недугов:
- ревматоидный артрит;
- аутоиммунные нарушения;
- полимиозит;
- миастения.
Если методы биохимического анализа недостаточно чувствительны, то в крови здорового человека белок может не определяться, что является вариантом нормы.